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MELDUNG/064: Nachrichten aus Forschung und Lehre vom 22.02.10 (idw)


Informationsdienst Wissenschaft - idw - Pressemitteilungen


→  Entdeckung eines vielversprechenden Proteins gegen Alzheimer
→  Forschung in Mecklenburg-Vorpommern zur Alzheimer Demenz wird mit 1.1 Million Euro unterstützt
→  Künstliche Aortenklappen: Können sie mitwachsen?
→  Strukturaufklärung von Biomolekülen in ihrer natürlichen Umgebung
→  Neue Methode zur Messung von Protein-Interaktionen in lebenden Zellen

Raute

Wissenschaftliche Abteilung / Französische Botschaft in der Bundesrepublik Deutschland - 18.02.2010

Entdeckung eines vielversprechenden Proteins gegen Alzheimer

In Frankreich leiden etwa 800.000 Menschen an Alzheimer. Bislang gibt es jedoch noch keine Therapie, die die Entwicklung dieser Krankheit aufhalten könnte. Die Forscher um Prof. Étienne-Émile Baulieu haben kürzlich ein im Gehirn natürlich vorhandenes Protein identifiziert, das gegen die Alzheimer-Krankheit wirksam sein könnte: das Protein FKBP52. Ihre Ergebnisse wurden am 25. Januar 2010 in der Fachzeitschrift PNAS veröffentlicht [1].

Der Endokrinologe und Biochemiker Prof. Baulieu wurde vor allem durch seine Arbeit zum DHEA-Hormon (Dehydroepiandrosteron) und zur Abtreibungspille RU486 bekannt und erforscht auch mit 83 Jahren weiterhin die Geheimnisse des Alterungsprozesses.. Seit 2008 leitet er das Institut Baulieu [2], dessen Ziel darin besteht, mit Hilfe der biomedizinischen Forschung den Zeitpunkt der Abhängigkeit im Alter hinauszuzögern.

Das Gehirn von Alzheimerpatienten ist durch 2 Verletzungsmuster gekennzeichnet: einerseits durch die Ablagerung von Plaques (bestehend aus fehlerhaft gefalteten Beta-Amyloid-(Abeta-) Peptiden) auf den Neuronen, anderseits durch die Akkumulation von Tau-Proteinen [3] in diesen Neuronen. Diese zweite Form der Schädigung wollen die Forscher um Prof. Etienne-Emile Baulieu nun mithilfe des Proteins FKBP52 behandeln.

1992 entdeckten und klonten die Wissenschaftler dieses Protein. Es gehört zur Familie der Immunophilinen [4], Proteine, die sich an bestimmte immunosuppressive Arzneimittel binden. Da dieses Protein in besonders hoher Konzentration im Gehirn vorkommt, gingen die Forscher davon aus, dass es auch andere Funktionen als rein immunologische haben könnte.

2007 bewiesen Etienne-Emile Baulieu und Béatrice Chambraud (Inserm [5]), dass das Protein FKBP52 mit den zerebralen Mikrotubuli interagiert. Diese kleinen Kanäle im Gehirn sind für die Funktionsfähigkeit der Neuronen und die zelluläre Kommunikation unentbehrlich. Durch diese Interaktion kann das Protein die deletäre Entwicklung des Tau-Proteins blockieren, welches sich an den Mikrotubulus heftet. In einer nächsten Phase wollen die Forscher, in Zusammenarbeit mit Kollegen aus Großbritannien und Australien, Experimente zu Alzheimer an Tiermodellen durchführen.

[1] "A role for FKBP52 in Tau protein function"
Chambraud, Sardin, Giustiniani, Dounane, Schumacher, Goedert & Baulieu
- PNAS - 25.01.2010
http://www.pnas.org/content/early/2010/01/22/
0914957107.abstract?cited-by=yes&legid=pnas;0914957107v1
(Link bitte im Browser zusammenfügen)

[2] Internetseite des Instituts (auf Französisch):
http://www.institut-baulieu.org/

[3] Weitere Informationen über das Tau-Protein:
http://de.wikipedia.org/wiki/Tau-Protein

[4] Weitere Informationen über Immunophiline:
http://de.wikipedia.org/wiki/Immunophiline

[5] Inserm: Französisches Institut für Gesundheitswesen und medizinische Forschung

Kontakte:
- Prof. Etienne-Emile Baulieu
   email: etienne.baulieu@inserm.fr
- Béatrice Chambraud
   email: beatrice.chambraud@inserm.fr

Quelle:
"Alzheimer: l'espoir donné par des recherches françaises"
Artikel von Le Figaro - 26.01.2010
http://www.lefigaro.fr/sante/2010/01/26/ 01004-20100126ARTFIG00354
-alzheimer-l-espoir-donne-par-des-recherches-francaises-.php
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Redakteurin: Léna Prochnow, lena.prochnow@diplomatie.gouv.fr

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Quelle: Wissenschaftliche Abteilung, Französische Botschaft in der Bundesrepublik Deutschland, Marie de Chalup, 23.02.2010

Raute

Universität Rostock - 19.02.2010

Forschung in Mecklenburg-Vorpommern zur Alzheimer Demenz wird mit 1.1 Million Euro unterstützt

Im Jahre 2050 werden nach weltweiten Hochrechnungen zwischen 106 - 350 Millionen Demenzkranke, allein in Deutschland bis zu 4 Millionen, zu weltweiten Problemen der Sozial- und Krankenversorgung führen. Zukünftig spielt die Früherkennung und Behandlung insbesondere bei Alzheimer Patienten, der größten Gruppe unter den Demenzerkrankten, eine herausragende Rolle.

Das Forschungslabor für neurodegenerative Erkrankungen (NRL) unter Leitung von Prof. Dr. Dr. Jens Pahnke an der Klinik für Neurologie der Universität Rostock und dem Partnerzentrum Rostock/Greifswald des Deutschen Zentrums für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE) erhält insgesamt 1.1 Millionen Euro an Bundes- und EU-Fördermittel für die Arbeit zur Entwicklung und Testung neuer Demenzmarker und Therapieverfahren. "Hiermit wird die vierjährige Arbeit in Rostock an neuen Krankheitsmechanismen und innovativen Therapieverfahren gewürdigt", freut sich Prof. Pahnke.

Die Gelder ermöglichen die Anschaffung von Laborgeräten, die den technologischen Stand des Labores auf Weltniveau halten und zukünftig weitere interessante Experimente und Entdeckungen ermöglichen. Zur der Verbesserung der Versorgung der Patienten ist geplant die molekulare Demenzdiagnostik an Nervenwasserproben mit einem weltweit neuartigen Multiplex-Verfahren anzubieten.

Erst im November 2009 erhielt Prof. Pahnke für seine Arbeiten den Forschungspreis der Alzheimer Forschung Initiative e.V.

Termine:

Im Rahmen der "Langen Nacht der Wissenschaft" in Rostock am 29. April 2010 können sich Interessierte im Labor über die Forschung und die neuen Therapieoptionen detailliert informieren.

Am 04.05.2010 hält Prof Pahnke einen Vortrag in der "Seniorenakademie" über die neusten Forschungsergebnisse und aktuellen Demenzstudien am DZNE Partnerzentrum Rostock/Greifswald.

Kontakt:
Prof. Dr. med. Dr. rer. nat. Jens Pahnke, EFN
Universität Rostock, Klinik für Neurologie und
Deutsches Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE)
Gehlsheimer Strasse 20, 18147 Rostock
Email: jens.pahnke@med.uni-rostock.de
Web: www.nrl.uni-rostock.de

Prof. Dr. Stefan Teipel
Sprecher des Partnerzentrums Rostock/Greifswald am DZNE
Universität Rostock, Klinik für Psychiatrie und Psychotherapie

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution210

Quelle: Universität Rostock, Ingrid Rieck, 19.02.2010

Raute

Deutsche Herzstiftung e.V./Deutsche Stiftung für Herzforschung - 19.02.2010

Künstliche Aortenklappen: Können sie mitwachsen?

- Dr. Rusche Forschungsprojekt als neue Förderinitiative der Deutschen Stiftung für Herzforschung
- Auszeichnung für Hannoveraner Arbeitsgruppe

(Frankfurt am Main, 19. Februar 2010) Die Deutsche Stiftung für Herzforschung (DSHF) - als Tochterorganisation der Deutschen Herzstiftung - und die Deutsche Gesellschaft für Thorax-, Herz- und Gefäßchirurgie (DGTHG) haben erstmals das neu geschaffene Dr. Rusche Forschungsprojekt vergeben. Ausgezeichnet wurde damit die Arbeitsgruppe von Dr. med. Hassina Baraki, Medizinische Hochschule Hannover, für ein Forschungsvorhaben zum Herzklappenersatz bei Kindern. Die Auszeichnung, die mit einer Fördersumme von 50 000 Euro für zwei Jahre verbunden ist, erfolgte auf der Jahrestagung der DGTHG in Stuttgart.

In dem Forschungsvorhaben soll untersucht werden, inwieweit es möglich ist, künstliche Aortenklappen zu entwickeln, die - im Kindesalter eingesetzt - während des allgemeinen Körperwachstums mitwachsen. Durch derartige Prothesen könnten Kindern mit angeborenen oder erworbenen Defekten der Aortenklappe nach der ersten Klappenoperation risikoreiche Folgeoperationen erspart werden.

Dr. Ortwin Rusche aus Bad Soden hatte die Deutsche Stiftung für Herzforschung in seinem Testament als Alleinerbin eingesetzt. Aus dem zum Gedenken an den Erblasser eingerichteten Stiftungsfonds Dr. Ortwin Rusche soll nach dessen Wunsch alljährlich ein Projekt mit herzchirurgischem Schwerpunkt gefördert werden. Die Ausschreibung, auf die sich Nachwuchswissenschaftler aus der Herzchirurgie bewerben können, erfolgt künftig gemeinsam durch die Deutsche Stiftung für Herzforschung und die Deutsche Gesellschaft für Thorax-, Herz- und Gefäßchirurgie.

Informationen:
Deutsche Herzstiftung e.V., Pressestelle
Dr. Klaus Fleck / Pierre König
koenig@herzstiftung.de

Weitere Informationen finden Sie unter
- http://www.herzstiftung.de
- http://www.dshf.de

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution825

Quelle: Deutsche Herzstiftung e.V./Deutsche Stiftung für Herzforschung, Pierre König, 19.02.2010

Raute

Helmholtz Zentrum München / Deutsches Forschungszentrum für Gesundheit und Umwelt - 19.02.2010

Strukturaufklärung von Biomolekülen in ihrer natürlichen Umgebung

Neue Grundlage zum molekularen Verständnis biologischer Prozesse und für die Wirkstoffforschung

Neuherberg, 19.02.2010. Wissenschaftler des Helmholtz Zentrums München und der Technischen Universität München (TUM) unter Leitung von Prof. Michael Sattler haben ein neues Verfahren entwickelt, mit dem die räumliche Struktur von Eiweißmolekülen in Lösung effizient bestimmt werden kann. Die Methode ist flexibel und generell anwendbar, um Strukturinformationen für Eiweiße und deren Bindungspartner in Signalwegen und in der Regulation der Genexpression zu gewinnen. Die Ergebnisse sind in der aktuellen online-Ausgabe der renommierten Fachzeitschrift Angewandte Chemie publiziert.

Die meisten größeren Eiweiße (Proteine) besitzen eine komplexe räumliche Struktur, bei der verschiedene kompaktere Untereinheiten durch flexible Ketten miteinander verbunden sind. Diese Flexibilität ist wichtig, um die Wechselwirkung von Eiweißmolekülen untereinander oder mit Reaktionspartnern zu regulieren. Bei der klassischen Strukturbestimmung durch Röntgenstrukturanalyse sind die Eiweißmoleküle in ein starres Kristallgitter eingebaut, was die Flexibilität der Untereinheiten verhindert oder zumindest beeinflusst. Um die Funktion der Eiweißmoleküle in ihrer natürlichen Umgebung zu verstehen, müssen daher Verfahren herangezogen werden, die die Struktur dieser Moleküle in Lösung untersuchen.

Das Team um Prof. Dr. Michael Sattler, Direktor des Instituts für Strukturbiologie am Helmholtz Zentrum München und Leiter des Bayerischen NMR-Zentrums an der TU München, kombinierte nun mehrere bekannte Verfahren zu einer effizienten Strategie für die Bestimmung der räumlichen Struktur von Biomolekülen in Lösung. Grundlage des Verfahrens ist die biomolekulare NMR-Spektroskopie (Magnetische Kernspinresonanz). "Die NMR-Spektroskopie ist die einzige Methode, die es erlaubt, atomare Details der Raumstruktur von Biomakromolekülen in Lösungen zu bestimmen", erklärt Prof. Sattler.

Analysiert man Proteine oder Proteinkomplexe mit einem NMR-Spektrometer, so erhält man aufgrund ihrer Größe zunächst eine Vielzahl sich gegenseitig überlagernder, kaum auswertbarer Signale. Mit einer vierstufigen Strategie, die die Wissenschaftler in ein gängiges Softwareprogramm zur Auswertung von NMR-Messungen integrierten, können Michael Sattler und sein Team die Signale nun trennen und so eine realitätsnahe Struktur ableiten.

Im ersten Schritt des neuen Verfahrens sammeln die Wissenschaftler existierende Strukturinformationen für die Untereinheiten. Diese stammen beispielsweise aus Röntgenstrukturanalysen oder konventionellen, NMR-basierten Strukturbestimmungen. In den nächsten Schritten wird bestimmt, wie diese Untereinheiten räumlich zueinander angeordnet sind. Hierzu werden zwei verschiedene Arten von Informationen ausgenutzt, die durch NMR-Experimente bestimmt werden können. So genannte Dipolare Restkopplungen geben Informationen über die relative Orientierung der einzelnen Untereinheiten des Komplexes.

An mehreren Stellen des Proteins führen die Wissenschaftler im nächsten Schritt Nitroxyl-Gruppen ein, Moleküle, die ein ungepaartes Elektron besitzen. Diese lösen so genannte Paramagnetische Relaxationsverstärkungen aus und erlauben es, auch größere Abstände zwischen den Untereinheiten zu messen und dadurch die dreidimensionale Struktur des Proteinkomplexes aufzuklären.

Dieses Verfahren wandte das Team auf zwei strukturelle Module des menschlichen Spleißfaktors U2AF65 an. Spleißfaktoren sind bei der Regulation der Genexpression entscheidend und tragen unter anderem dazu bei, dass aus einem Gen unterschiedliche Proteine gebildet werden können. Aus der geschickten Kombination der NMR-Daten konnte die Struktur des Komplexes berechnet werden. Dabei zeigte sich, dass die Struktur in Lösung deutlich von der durch Röntgenstrukturanalyse bestimmten Struktur abweicht.

"Unsere Methode ist generell auf viele Proteinkomplexe anwendbar, auch wenn sie sehr groß sind oder aus mehreren Untereinheiten bestehen", sagt Sattler. "Wir können dadurch biologische Regulationsmechanismen untersuchen, bei denen schwache und kurzlebige Wechselwirkungen eine wichtige Rolle spielen." Proteine sind keine starren Strukturen, sondern beweglich, damit sie Reaktionspartner binden und wieder freisetzen können. Diese dynamischen Effekte spielen eine wichtige Rolle für die molekulare Erkennung vieler biologischer Prozesse. Daher ist das Verfahren für die Forschung von großem Nutzen: Die Charakterisierung der Struktur und Wechselwirkungen von Proteinen mit Bindungspartnern gibt Aufschluss darüber, wie Stoffwechselprozesse ablaufen und Krankheiten entstehen und liefern damit eine Grundlage für die Entwicklung neuer Medikamente.

Die Arbeiten wurden unterstützt aus Mitteln der EU (3D Repertoire, Functional and Structural Genomics of Viral RNA) und der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG). Prof. Michael Sattler ist Mitglied des Exzellenzclusters Center for Integrated Protein Science Munich (CIPSM).

Weitere Informationen

Originalpublikation:
Simon B, Madl T, Mackereth CD, Nilges M and Sattler M. (2010)
An efficient protocol for NMR-based structure determination of protein complexes in solution
Angew. Chem. Int. Ed. Engl. in press
online DOI: 10.1002/anie.200
Link: http://www3.interscience.wiley.com/journal/123278821/abstract

Im Institut für Strukturbiologie werden mit Hilfe der NMR-Spektroskopie Raumstrukturen verschiedener biologisch relevanter Proteine und Nukleinsäuren aufgeklärt und deren Verhalten in Lösung untersucht. In Kombination mit biochemischen Experimenten gibt die dreidimensionale Struktur eines Proteins Einblick in die molekularen Grundlagen der biologischen Funktion. Dazu sollen auch NMR-Methoden so optimiert werden, dass gerade auch größere Proteine und Proteinkomplexe (bestehend aus mehreren Untereinheiten) untersucht werden können.

Die molekulare Erkennung von Proteinen und Nukleinsäuren bildet die Grundlage vieler elementarer Prozesse im Organismus, etwa zur Regulation und Variation der Herstellung von Proteinen anhand des im Erbgut kodierten Bauplans. Genauere Kenntnisse über solche Mechanismen sind von herausragender Bedeutung, um die molekularen Grundlagen sowohl des Lebens als auch von Krankheiten zu verstehen. Anhand der Raumstruktur eines Proteins können aber vor allem auch gezielt neue Medikamente entwickelt werden.

Das Helmholtz Zentrum München ist das deutsche Forschungszentrum für Gesundheit und Umwelt. Als führendes Zentrum mit der Ausrichtung auf Environmental Health erforscht es chronische und komplexe Krankheiten, die aus dem Zusammenwirken von Umweltfaktoren und individueller genetischer Disposition entstehen. Das Helmholtz Zentrum München beschäftigt rund 1700 Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter. Der Hauptsitz des Zentrums liegt in Neuherberg im Norden Münchens auf einem 50 Hektar großen Forschungscampus. Das Helmholtz Zentrum München gehört der größten deutschen Wissenschaftsorganisation, der Helmholtz-Gemeinschaft an, in der sich 16 naturwissenschaftlich-technische und medizinisch-biologische Forschungszentren mit insgesamt 26500 Beschäftigten zusammengeschlossen haben.

Weitere Informationen finden Sie unter
http://www.helmholtz-muenchen.de/presse-und-medien/pressemitteilungen/pressemitteilungen2010/
pressemitteilung-2010-detail/article/12849/9/index.html
(Link bitte im Browser zusammenfügen)

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution44

Quelle: Helmholtz Zentrum München - Deutsches Forschungszentrum für Gesundheit und Umwelt, Michael van den Heuvel, 19.02.2010

Raute

Heinrich-Pette-Institut für Experimentelle Virologie und Immunologie an der Universität Hamburg (HPI) - 20.02.2010

Neue Methode zur Messung von Protein-Interaktionen in lebenden Zellen

Wie lassen sich direkte Wechselwirkungen zweier Proteine in einer lebenden Zelle verlässlich untersuchen? Wissenschaftler vom Heinrich-Pette-Institut (HPI) in Hamburg entwickelten jetzt eine Methode, die Protein-Interaktionen in lebenden Säugetierzellen schnell, quantitativ und hoch reproduzierbar erkennt. Eine Innovation, die für Biochemiker, Biologen und Mediziner, die die Funktion von zellulären, viralen oder anderen Proteinen in intakten lebenden Zellen untersuchen, höchst interessant sein dürfte. Die Forscher beschreiben ihre Methode jetzt im online-Fachmagazin PloS One
(Banning et al, http://dx.plos.org/10.1371/journal.pone 0009344).

Bisher war es schwierig und äußerst zeitaufwändig Protein-Interaktionen in lebenden Zellen zu untersuchen. Dies geschieht beispielsweise mit Hilfe der etablierten FRET-Analyse (Försters Fluoreszenz-Resonanzenergietransfer-Analyse), bei der einzelne Zellen unter dem Fluoreszenz-Mikroskop ausgewertet werden. "Das ist statistisch wenig aussagekräftig und somit fehleranfällig", bringt Carina Banning vom Heinrich-Pette-Institut die bisherigen Probleme auf den Punkt. Dennoch ist diese FRET-Methode elegant, denn mit ihr kann in vitalen Zellen untersucht werden, ob zwei bestimmte Proteine miteinander in direktem Kontakt stehen. "Das ist möglich, weil beide Proteine zuvor mit bestimmten Farbstoffen markiert wurden und diese Farbstoffe Licht einer spezifischen Wellenlänge abgeben, sobald die Proteinpartner in enge räumliche Nähe zueinander kommen", erläutert Banning.

Dem Team um Michael Schindler und Carina Banning gelang es nun, die FRET-Analyse mit einer Methode zu kombinieren, die es erlaubt tausende lebender Zellen innerhalb weniger Minuten zu analysieren. "Wir verwenden dafür nicht mehr das bisher übliche Fluoreszenz-Mikroskop, sondern wir schicken die manipulierten Zellen durch ein Durchflusszytometer, ein so genanntes FACS-Gerät", erläutert Schindler, der Leiter dieser Studie. Mit dieser FACS/FRET-Methode seien erstmals verlässliche, gut reproduzierbare statistische Aussagen über die Interaktion zweier Proteine in lebenden Zellen möglich, so Schindler. Das funktioniere im Zellkern genauso wie in anderen Teilen einer Zelle, zum Beispiel an der Membran oder im Zytoplasma. Die Forscher wollen diese Methode jetzt nutzen, um neue zelluläre Proteine zu entdecken, die mit dem AIDS-Erreger HIV-1 oder anderen humanpathogenen Viren wechselwirken.

Die Publikation:
A flow cytometry-based FRET assay to identify and analyse protein-protein interactions in living cells.
Carina Banning, Jörg Votteler, Dirk Hoffmann, Herwig Koppensteiner, Martin Warmer, Rudolph Reimer, Frank Kirchhoff, Ulrich Schubert, Joachim Hauber and Michael Schindler.
PLoS ONE, publ. 22. Februar 2010

Für Rückfragen:
Dr. Angela Homfeld, Pressestelle HPI
E-Mail: angela.homfeld@hpi.uni-hamburg.de

Dr. Michael Schindler
Leiter der Nachwuchsgruppe Virus-Pathogenese, HPI
E-Mail: michael.schindler@hpi.uni-hamburg.de

Über das Heinrich-Pette-Institut:
Das in Hamburg ansässige Heinrich-Pette-Institut für Experimentelle Virologie und Immunologie (HPI) widmet sich seit 60 Jahren der Erforschung humaner Viren, der Pathogenese viraler Infektionen, der Wechselwirkung zwischen Viren und dem Wirt sowie damit zusammenhängender Probleme. Am HPI erforschen etwa 60 Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler ein breites Spektrum global bedeutsamer Viren, wie HIV, Hepatitis B und C Viren, Herpesviren, Influenzaviren sowie verschiedene Tumorviren und Leukämie-assoziierte Viren. Mit seiner biomedizinisch-virologischen Grundlagenforschung ist das HPI in Deutschland einzigartig. Das Institut ist Mitglied der Leibniz-Gemeinschaft.

Heinrich-Pette-Institut für Experimentelle Virologie und Immunologie
Martinistraße 52, D-20251 Hamburg
hpi@hpi.uni-hamburg.de
www.hpi-hamburg.de

Weitere Informationen finden Sie unter
- http://www.hpi-hamburg.de
   Heinrich-Pette-Institut für Experimentelle Virologie und Immunologie
- http://www.leibniz-gemeinschaft.de
   Leibniz-Gemeinschaft

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution979

Quelle: Heinrich-Pette-Institut für Experimentelle Virologie und Immunologie an der Universität Hamburg (HPI), Dr. Angela Homfeld, 20.02.2010

Raute

Quelle:
Informationsdienst Wissenschaft - idw - Pressemitteilung
WWW: http://idw-online.de
E-Mail: service@idw-online.de


veröffentlicht im Schattenblick zum 23. Februar 2010