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BIOCHEMIE/070: Qualitätskontrolle bei Proteinen (idw)


Julius-Maximilians-Universität Würzburg - 24.03.2009

Qualitätskontrolle bei Proteinen


In allen lebenden Zellen werden Proteine nicht nur neu hergestellt, sondern auch kontinuierlich abgebaut und ersetzt - nicht zuletzt, um fehlerhafte und daher potenziell schädliche Exemplare zu entfernen. Aber wie wird erkannt, welche Substrate es sind, die beseitigt werden müssen? Dieser Frage geht Professor Alexander Buchberger in seiner Forschung nach. Seit Januar ist der Biologe am Lehrstuhl für Biochemie am Biozentrum der Universität Würzburg tätig.

Im Zentrum von Alexander Buchbergers wissenschaftlichem Interesse steht das sogenannte Ubiquitin-Proteasom-System. Bei allen Tieren, Pflanzen und Pilzen ist dieses das zentrale System für den selektiven Abbau von Proteinen. Welche Substrate der Proteasom-Komplex tatsächlich entfernen muss, das signalisieren ihm Enzyme, die die Zielproteine mit dem kleinen Protein Ubiquitin markieren. Zusätzlich wird für den Abbau vieler Substrate das Protein Cdc48 benötigt. Dessen Aufgabe besteht darin, die gekennzeichneten Proteine für den Abbau zugänglich zu machen.

Um Cdc48 dreht sich der Großteil der Forschung von Alexander Buchberger: "Wir wollen vor allem herausfinden, wie Cdc48 in der Zelle seinen unterschiedlichen Funktionen nachkommt - zum Beispiel bei der Qualitätskontrolle der Proteine oder auch bei der Regulation der Zellteilung."

Aussagen zu diesen Fragen sind von grundlegendem Erkenntniswert: "Das Ubiquitin-Proteasom-System ist absolut zentral", erklärt Buchberger. "Ohne dieses System sind Tiere, Pflanzen und Pilze - also alle Organismen mit Zellkernen - nicht lebensfähig." Und entsprechend seiner vielfältigen zellulären Funktionen führen Störungen des Systems auch zu bestimmten Formen von Krebs oder zu neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson.

Alexander Buchberger, 1967 in Wien geboren, hat in Heidelberg Biologie studiert. 1996 wurde er am Zentrum für Molekulare Biologie der Universität Heidelberg (ZMBH) promoviert und war dort im Anschluss als wissenschaftlicher Mitarbeiter tätig. Als Postdoktorand forschte er von 1997 bis 2000 am MRC Centre for Protein Engineering im englischen Cambridge. Bevor er im Januar 2009 nach Würzburg kam, leitete er acht Jahre lang die unabhängige Forschungsgruppe "Biochemie und Zellbiologie Proteolyse-vermittelnder Proteinkomplexe" am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried.

Außerdem erhielt Buchberger mehrere Auszeichnungen und Stipendien. So war er unter anderem im Jahr 2000 Emmy-Noether Stipendiat der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) und im Jahr 2006 Heisenberg-Stipendiat der DFG.

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung unter:
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Quelle:
Informationsdienst Wissenschaft e. V. - idw - Pressemitteilung
Julius-Maximilians-Universität Würzburg, Margarete Pauli, 24.03.2009
WWW: http://idw-online.de
E-Mail: service@idw-online.de


veröffentlicht im Schattenblick zum 26. März 2009